Quelle protéine a le pourcentage le plus élevé de sa séquence recouverte par des feuillets bêta?

L’une des protéines ayant la teneur en β la plus élevée connue est la fibroïne , constituant majeur de la soie.

La fibroïne est une protéine insoluble produite par Bombyx mori , ou le ver à soie. Il est composé de deux sous-unités, la chaîne légère de fibroïne FIBL et la chaîne lourde FIBH. La chaîne légère est une petite protéine de 262 résidus, dont la fonction principale est de former des liaisons disulfure avec la chaîne lourde pour le transport intracellulaire et la sécrétion de la chaîne lourde.

La chaîne lourde est la sous-unité intéressante. Dans Bombyx mori , il se compose de 5263 résidus, dont 5058 résidus forment des régions hautement répétitives. Voici un échantillon de la séquence du milieu de la protéine (provenant du précurseur de la chaîne lourde Fibroïne):


Remarquez un motif?

Ce modèle répétitif continue pendant presque tout le tronçon des 5058 résidus avec une séquence récurrente de GSGAGA. Dans ces 5058 résidus, la composition en acides aminés est:

  • Glycine (Gly / G) – 47,4%
  • Alanine (Ala / A) – 31,2%
  • Sérine (Ser / S) – 12,0%
  • Tyrosine (Tyr / Y) – 5,2%
  • Valine (Val / V) – 1,6%

Cette séquence répétitive de GSGAGA peut former une feuille ß plissée antiparallèle fortement tassée, en raison de la teneur élevée en glycine et en alanine. Cette structure contribue à la structure rigide et à la résistance à la traction de la soie.


(Image des Principes de Biochimie de Lehninger)

Cependant, toutes les protéines n’existent pas réellement dans des feuillets ß soigneusement disposés. La structure β-cristalline se forme dans les régions fortement enrichies en alanine, et elle est en fait dispersée dans une matrice amorphe constituée des régions enrichies en tyrosine de la fibroïne. Il a été proposé que la moitié de cette séquence amorphe forme des spires β déformées et l’autre moitié adopte des β-tôles déformées.

Plusieurs études ont analysé les caractéristiques structurelles secondaires des fibroïnes / protéines de soie extraites de différents organismes. Une telle étude a utilisé la spectroscopie Raman pour montrer que jusqu’à 50% de la fibroïne de Bombyx mori peut être constituée d’une structure ß-plissée ordonnée.


Cette teneur en feuillet β (50%) dans la fibroïne est assez proche de la fréquence de la séquence récurrente de GSGAGA (53%). Les 50% restants dans la fibroïne forment des hélices 3-1, des spires β et des spires aléatoires.

Sources:

  • Organisation fine du gène de la chaîne lourde de Bombyx mori fibroin
  • Fibroïne de soie: Implications structurelles d’une séquence remarquable d’acides aminés
  • Structure secondaire de la protéine et orientation de la soie, déterminée par spectromicroscopie Raman
  • Le rôle de l’unité irrégulière, GAAS, sur la structure secondaire de la fibroïne de soie de Bombyx mori étudiée par RMN CP / MAS 13C et diffusion de rayons X à grand angle