Quelle est la différence entre la glycosylation dans l’ER et la glycosylation dans l’appareil de Golgi?

Les protéines sont généralement formées dans ER avec association de ribosomes. Immédiatement après la synthèse des protéines, de nombreuses modifications ont lieu dans la structure des protéines. La glycosylation est l’un d’entre eux qui est important pour la stabilité des protéines, la liaison de la protéine au récepteur et le repliement correct de la protéine. La glycosylation est de deux types N liée et O liée, généralement N liée de ER car elle nécessite des enzymes présentes uniquement dans ER comme le Dolicol phosphate (important pour le transfert du dolicol qui est précurseur de la N glycosylation) et l’ oligosaccharide transférase important pour le transfert du dolichol transporteur à un résidu d’asparagine sur une chaîne polypeptidique naissante. Dans ER généralement glycosylation N-liée se réfère à la glycosylation des résidus Asn-X-Ser / Thr de la protéine. Après l’achèvement de la glycosylation liée à l’azote, la protéine se déplace en cis et trans golgi où la glycosylation O-liée a lieu. La glycosylation sur la ligne O signifie généralement des modifications supplémentaires des chaînes oligosaccharidiques Man8 (GlcNAc) 2 dans les glycoprotéines produites dans le RE brut au cours de la glycosylation à liaison N. Différentes enzymes telles que la galactosyltransférase et la sialyltransférase sont présentes dans le golgi et impliquent une modification supplémentaire des protéines. Après glycosylation (addition de glycane sur la protéine nouvellement formée), il se déplacera plus loin dans différentes destinations pour donner une fonction spécifique.

    Bonjour,

    Je n’ai pas étudié la glycosylation si profondément que mes connaissances sont très superficielles. D’après ce que je comprends, la glycosylation des protéines se produit principalement dans le réticulum endoplasmique rugueux. Ensuite, ces protéines modifiées sont emballées et transportées vers le Golgi où elles sont modifiées (le cas échéant) soit sur le site glycosylé, soit sur un site différent.

    Bonjour. Cet article couvre une bonne compréhension du processus de glycosylation. Synthèse et fonction.
    Glycosylation des protéines dans le complexe ER et Golgi
    bonne lecture.

    Certains manuels enseignent que la glycosylation N-liée se produit principalement dans l’ER et la glycosylation O-liée se produit principalement dans le Golgi. En réalité, les deux se produisent dans les deux endroits. Chaque protéine est probablement glycosylée car elle est traduite avec une gamme de spécificité. La glycosylation O-liée dans le Golgi comprend le transfert de glycane-glycane pour produire des hydrates de carbone complexes, ainsi que le transfert «en bloc» de polysaccharides complexes prématurés, en particulier pour les protéines ayant des destins extracellulaires.